як активізуються ферменти

Ферменти є білками, які складаються з послідовностей амінокислот, з’єднаних разом пептидними зв’язками. Молекули ферменту може мати один або більше пептидних зв’язків або поліпептидних ланцюгів. Ланцюг амінокислот у поліпептидних ланцюгів є специфічною для кожного ферменту і, як вважають, щоб визначити унікальною тривимірної конформації, в яких ланцюги організовані.
Така будова, яке є необхідним для активності ферменту, визначається взаємодія амінокислот у різних зонах пептидних ланцюгів один з одним і з сусіднім середовища. Ці взаємодії кілька слабких і може бути порушена легко при високій температурі, кислотною або лужному середовищі, або зміни полярності середовища. Такі зміни виробляти розгортання пептидних ланцюгів (або денатурація) і подальшу втрату ферментативної активності, розчинності та інших властивостей, характерних для оригінального ферменту.
Багато ферменти мають додаткове небілкових компонентів, званий коферментом. Це може бути органічної молекули, часто вітамін похідної, іон металу (міді та цинку для деяких ферментів в равлика виділень) або органічної (часто металовмісних) групою.
Кофермент, в більшості випадків, безпосередньо бере участь у каталітичної реакції. Наприклад, він може служити в якості проміжного носія група може бути передано від одного субстрату до іншого. Деякі ферменти мають коферменти, які тісно пов’язані з білком і важко видалити, а інші мають коферменти, які дисоціюють з готовністю. Коли фрагмент білка і коензим відокремлені один від одного, ні володіє каталітичними властивостями вихідного кон’югованого білка (холофермента).
Шляхом простого об’єднання фрагмент білка і коензим разом, повністю активний холофермента часто може бути відновлена. Те ж кофермент може бути пов’язаний з багатьма ферменти, які каталізують різних видів діяльності. Таким чином, головним чином природи білка фрагмент швидше, ніж кофермент який визначає специфічність реакції.
Кофактор ферменту комбінація забезпечує активну конфігурацію, як правило, представляє активний сайт в якій речовина (субстрат), що беруть участь у реакції, може відповідати. Багато ферменти є специфічними для однієї речовини. Якщо конкуруючі молекули блокує активний центр або змінює свою форму, дія ферменту пригнічується. Якщо склад ферменту змінюється його активність втрачається.
Ферменти класифікуються по виду вони каталізують реакції: (1) окисно-відновні, (2) зміна хімічної групи, (3) гідроліз, (4) усунення або додавання хімічний радикал, (5) ізомеризації і ( 6) зв’язування воєдино субстрату (полімеризації).
Ферменти каталізують всі аспекти клітинного метаболізму, включаючи переварювання їжі, в якій велика поживних молекул (навіть білки, вуглеводи і жири) розбиваються на більш крихітні молекули; збереження і перетворення енергії хімічних реакцій, а також будівництво і клітинні елементи структурами.
Бродіння вина, закваски хліба, згортання молока в сир, і пивоваріння всі ферментативні реакції. Застосування ферментів у медицині включають знищення хвороботворних мікроорганізмів, лікування травм, і діагностики деяких захворювань.
Завдяки ферментативні процеси, наука змогла отримати нові лосьйони, які можуть допомогти відновити пошкоджену шкіру.